Макасеева О.Н., Дудинская, О.В., Ткаченко Л.М., Ильичева Н.И.

Р… Биологическая химия. Раздел «Белки и нуклеиновые кислоты»: конспект лекций /О.Н. Макасеева, О.В. Дудинская, Л.М. Ткаченко, Н.И. Ильичева. – Могилев: МГУП, 2014. – …… с.

ISBN ……978-985-6979-70-8 ……

ISBN …….978-985-6979-69-2.

Конспект лекций по дисциплине «Биологическая химия». Раздел «Белки и нуклеиновые кислоты» является дополнительным источником, который поможет студентам всех форм обучения освоить данную дисциплину. Конспект лекций содержит основные темы раздела «Белки и нуклеиновые кислоты» курса в соответствии с учебной программой.

Предназначается для студентов технологических специальностей пищевой промышленности.

УДК…. 547

ББК…. 24.2

1 АМИНОКИСЛОТЫ.. 4

1.1 Строение аминокислот. 4

1.2 Классификация аминокислот. 7

1.3 Общие свойства аминокислот. 9

1.3.1 Оптические свойства. 9

1.3.2 Кислотно-основные свойства аминокислот. Изоэлектрическая точка. 10

1.3.1 Химические свойства аминокислот. 14

1.3.2 Реакция меланоидинообразования. 14

2 ПЕПТИДЫ.. 16

3 БЕЛКИ.. 20

3.1 Функции белков. 20

3.2 Строение белковой молекулы.. 23

3.3 Физико-химические свойства белков. 34

3.3.1 Амфотерные свойства белков. Изоэлектрическая точка белков. 34

3.3.2 Денатурация белков. 34

3.3.3 Гидрофильные свойства белков. Высаливание белков. 37

3.4 Методы выделения белков. 40

3.5 Классификация белков. 43

4 НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ.. 46

4.1 Состав нуклеиновых кислот. 46

4.2 Нуклеозиды.. 49

4.3 Нуклеотиды.. 51

4.4 Первичная структура нуклеиновых кислот. 54

4.5 Вторичная и третичная структуры ДНК.. 55

АМИНОКИСЛОТЫ

Строение аминокислот

Основной структурной единицей белков являются a-аминокислоты. В природе известно свыше 300 аминокислот, однако в состав белков входит лишь 20 a-аминокислот (одна из них – пролин, является не амино -, а имино кислотой), получивших название белковых, или протеиногенных, аминоктслот (см. Таблица 1). Все другие аминокислоты существуют в свободном состоянии или в составе коротких пептидов, или комплексов с другими органическими веществами.

a-Аминокислоты представляют собой производные карбоновых кислот, у которых один водородный атом у a-углеродного атома замещен на аминогруппу (–NН 2), например:

Различаются аминокислоты строением и свойствами радикалов ®. Радикалы аминокислот могут быть алифатическими, ароматическими и гетероциклическими. Благодаря этому каждая аминокислота наделена специфическими свойствами, определяющими химические, физические свойства и физиологические функции белков в организме.

Именно благодаря радикалам аминокислот, белки обладают рядом уникальных функций, не свойственных другим биополимерам, и обладают химической индивидуальностью.

Значительно реже в живых организмах встречаются аминокислоты с b- или g-положением аминогруппы, например:

Кроме 20 стандартных аминокислот, встречающихся почти во всех белках, существуют еще нестандартные аминокислоты, являющиеся компонентами лишь некоторых типов белков – эти аминокислоты называют еще модифицированными. Около 150 из них уже выделены. Эти аминокислоты образуются после завершения синтеза белка в рибосоме клеток путем посттрансляционной химической модификации.

Таблица №1 – Строение протеиногенных аминокислот

№	Строение аминокислоты	Сокращен. название	Название
1.		Гли	Глицин
2.		Ала	Аланин
3.		Вал	Валин
4.		Лей	Лейцин
5.		Иле	Изолейцин
6.		Сер	Серин
7.		Тре	Треонин
8.		Цис	Цистеин
9.		Мет	Метионин
10.		Тир	Тирозин
11.		Фен	Фенилаланин
12.		Три	Триптофан
Продолжение таблицы 1
13.		Асп	Аспарагиновая кислота
14.		Асн	Аспарагин
15.		Глу	Глутаминовая кислота
16.		Глн	Глутамин
17.		Лиз	Лизин
18.		Гис	Гистидин
19.		Арг	Аргинин
20.		Про	Пролин

Один из примеров особенно важной модификации – окисление двух-SН–групп цистеиновых остатков с образованием аминокислоты цистина, содержащей дисульфидную связь. Так же легко происходит и обратный переход.

Таким путем образуется одна из важнейших окислительно-восстановительных систем живых организмов. В больших количествах цистин содержится в белках злаковых – клейковине, в белках волос, рогов.

Другие примеры аминокислотной модификации - гидроксипролин и гидроксилизин, которые входят в состав коллагена-основного белка соединительной ткани животных.

В состав белка протромбина (белок свертывания крови) входит
g-карбоксиглутаминовая кислота, а в ферменте глутатионпероксидазе открыт селеноцистеин, в котором (S) сера заменена на (Se) селен.

Классификация аминокислот

Существует несколько видов классификаций аминокислот входящих в состав белка.

В основу первой классификации положено химическое строение радикалов аминокислот. Различают аминокислоты:

- алифатические – глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, лизин;

- гидроксилсодержащие – серин, треонин;

- ароматические – фенилаланин, тирозин, триптофан;

- гетероциклические – пролин, гистидин;

Второй вид классификации основан на полярности R-групп аминокислот. Различают:

- неполярные (гидрофобные) аминокислоты, у которых в радикале есть неполярные связи между атомами С–С, С–Н, таких аминокислот восемь: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, триптофан, пролин;

- полярные незаряженные (гидрофильные) аминокислоты, у которых в радикале есть полярные связи между атомами С–О, С–N, О–Н, S–H, таких аминокислот пять: серин, треонин, метионин, аспарагин, глутамин;

- полярные отрицательно заряженные аминокислоты, у которых в радикале есть группы, которые в водной среде при рН=7 несут отрицательный заряд, таких аминокислот четыре: тирозин, цистеин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота;

- полярные положительно заряженные аминокислоты, у которых в радикале есть группы, которые в водной среде при рН=7 несут положительный заряд, таких аминокислот три: лизин, аргинин, гистидин.

Чем больше в белке аминокислот с полярными группами, тем выше его реакционная способность. От реакционной способности во многом зависят функции белка. Особенно большим числом полярных групп, характеризуются ферменты. И наоборот, их очень мало в таком белке как кератин (волосы, ногти).

Таблица 2 – Классификация аминокислот на основе полярности

Аминокислоты	Принятые однобуквенные обозначения и символы	Изоэлектрическая точка, рI	Среднее содержание в белках,%
Англ.	символ	Русск.
1. Неполярные R-группы
Глицин	GLy	G	Гли	5,97	7,5
Аланин	ALa	A	Ала	6,02	9,0
Валин	VaL	V	Вал	5,97	6,9
Лейцин	Leu	L	Лей	5,97	7,5
Изолейцин	Lie	I	Иле	5,97	4,6
Пролин	Pro	P	Про	6,10	4,6
Фенилаланин	Phe	F	Фен	5,98	3,5
Триптофан	Trp	W	Трп	5,88	1,1
2. Полярные, незаряженные R-группы
Серин	Ser	S	Сер	5,68	7,1
Треонин	Thr	T	Тре	6,53	6,0
Метионин	Met	M	Мет	5,75	1,7
Аспарагин	Asn	N	Асн	5,41	4,4
Глутамин	GLn	Q	Глн	5,65	3,9
3. Отрицательно заряженные R-группы
Тирозин	Tyr	Y	Тир	5,65	3,5
Цистеин	Cys	C	Цис	5,02	2,8
Аспарагиновая к-та	Asp	D	Асп	2,97	5,5
Глутаминовая к-та	GLy	E	Глу	3,22	6,2
Продолжение таблицы 2
4. Положительно заряженные R-группы
Лизин	Lys	K	Лиз	9,74	7,0
Аргинин	Arg	R	Арг	10,76	4,7
Гистидин	His	N	Гис	7,59	2,1

Третий вид классификации основан на количестве аминных и карбоксильных групп аминокислот. Они делятся на моноаминамонокарбоновые, содержащие по одной карбоксильной и амино- группе; моноаминодикарбоновые (две карбоксильные и одна амино-группа); диаминомонокарбоновые (две амино- и одна карбоксильная группа).

Четвертый вид классификации основан на способности аминокислот синтезироваться в организме человека и животных. Все аминокислоты делятся на заменимые, незаменимые и частично незаменимые.

Незаменимые аминокислоты не могут синтезироваться в организме человека и животных, они обязательно должны поступать вместе с пищей. Абсолютно незаменимых аминокислот восемь: валин, лейцин, изолейцин, треонин, триптофан, метионин, лизин, фенилаланин.

Частично незаменимые - синтезируются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому частично должны поступать с пищей. Такими аминокислотами являются арганин, гистидин.

Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека в достаточном количестве из других соединений. Растения могут синтезировать все аминокислоты.

Общие свойства аминокислот

Оптические свойства

В молекулах всех природных аминокислот (за исключением глицина) у a-углеродного атома все четыре валентные связи заняты различными заместителями, такой атом углерода является асимметрическим, и получил название хирального атома. Вследствие этого растворы аминокислот обладают оптической активностью – вращают плоскость плоскополяризованного света. Причем, при прохождении через них поляризованного луча происходит поворот плоскости поляризации либо в право (+), либо влево (–). По расположению атомов и атомных группировок в пространстве относительно асимметрического атома различают L - и D -стереоизомеры аминокислот. Знак и величина оптического вращения зависят от природы боковой цепи аминокислот (R-группы).

Число возможных стереоизомеров N=2 n , где n – число асимметрических атомов углерода. У глицина n = 0, у треонина n = 2. Все остальные 17 белковых аминокислот содержат по одному асимметрическому атому углерода, они могут существовать в виде двух оптических изомеров.

В качестве стандарта при определении L и D -конфигураций аминокислот используется конфигурация стереоизомеров глицеринового альдегида.

Расположение в проекционной формуле Фишера NH 2 -группы слева соответствуют L -конфигурации, а справа – D -конфигурации.

Следует отметить, что буквы L и D означают принадлежность того или иного вещества по своей стереохимической конфигурации к L или D ряду, независимо от направленности вращения.

В составе белков обнаруживаются только L -изомеры аминокислот.
D -формы аминокислот в природе встречаются редко и обнаружены лишь в составе белков клеточной стенки (гликопротеинов) некоторых бактерий и в пептидных антибиотиках (грамицидин, актиномицин и т.д.). L -формы хорошо усваиваются растениями и животными и легко включаются в обменные процессы. D- формы не ассимилируются этими организмами, а иногда даже ингибируют процессы обмена. Это объясняется тем, что ферментативные системы организмов специфически приспособлены к L формам аминокислот.

L и D формы аминокислот оказывают различное физиологическое воздействие на организм человека – различаются по вкусу: D- изомеры сладкие, L -формы горькие или безвкусные.

СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА И КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ И БЕЛКОВ

Аминокислоты по строению они являются органическими карбоновыми кислотами, у которых, как минимум, один атом водорода замещен на аминогруппу. Они являются строительными блоками белковых молекул, но необходимость их изучения кроется не только в данной функции.

Несколько из аминокислот являются источником для образования нейромедиаторов в ЦНС (гистамин, серотонин, гамма-аминомасляная кислота, дофамин, норадреналин), другие сами являются нейромедиаторами (глицин, глутаминовая кислота).

Те или иные группы аминокислот необходимы для синтеза пуриновых ипиримидиновых оснований без которых нет нуклеиновых кислот, используются для синтеза низкомолекулярных биологически важных соединений (креатин, карнитин, карнозин, ансерин и др.).

Аминокислота тирозин целиком входит в состав гормонов щитовидной железы и мозгового веществанадпочечников .

С нарушением обмена аминокислот связан ряд наследственных и приобретенных заболеваний , сопровождающихся серьезными проблемами в развитии организма (цистиноз, гомоцистеинемия, лейциноз, тирозинемии и др). Самым известным примером является фенилкетонурия.

КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ

Из-за разнообразного строения и свойств классификация аминокислот может быть различной, в зависимости от выбранного качества аминокислот. Аминокислоты делятся:

1. В зависимости от положения аминогруппы.

2. По абсолютной конфигурации молекулы.

3. По оптической активности.

4. По участию аминокислот в синтезе белков.

5. По строению бокового радикала.

6. По кислотно-основным свойствам.

7. По необходимости для организма.

По абсолютной конфигурации молекулы

По абсолютной конфигурации молекулы выделяют D- и L-формы. Различия между изомерами связаны с взаимным расположением четырех замещающих групп, находящихся в вершинах воображаемого тетраэдра, центром которого является атом углерода в α -положении.

В белке любого организма содержится только один изомер, для млекопитающих это L-аминокислоты. Однако оптические изомеры претерпевают самопроизвольную неферментативнуюрацемизацию , т.е. L-форма переходит в D-форму. Это обстоятельство используется для определения возраста, например, костной ткани зуба (в криминалистике, археологии).

В зависимости от положения аминогруппы

Выделяют α, β, γ и другие аминокислоты. Для организма млекопитающих наиболее характерны α -аминокислоты.

По оптической активности

По оптической активности аминокислоты делятся на право- и левовращающие.

Наличие ассиметричного атома углерода (хирального центра) делает возможным только два расположения химических групп вокруг него. Это приводит к особому отличию веществ друг от друга, а именно – изменению направления вращения плоскости поляризации поляризованного света, проходящего через раствор. Величину угла поворота определяют при помощи поляриметра. В

соответствии с углом поворота выделяют правовращающие (+) и левовращающие (–) изомеры.

Деление на L- и D-формы не соответствует делению на право- и левовращающие. Для одних аминокислот L-формы (или D-формы) являются правовращающими, для других – левовращающими. Например, L-аланин – правовращающий, а L-фенилаланин – левовращающий. При смешивании L- и D-форм одной аминокислоты образуется рацемическая смесь, не обладающая оптической активностью.

По участию аминокислот в синтезе белков

Выделяют протеиногенные (20 АК) и непротеиногенные (около 40 АК). Все протеиногенные аминокислоты являются α -аминокислотами.

На примере протеиногенных аминокислот можно показать дополнительные способы классификации:

o по строению бокового радикала – неполярные (алифатические, ароматические) и полярные (незаряженные, отрицательно и положительно заряженные),

o электрохимическая – по кислотно-основным свойствам подразделяют нейтральные (большинство), кислые (Асп, Глу) и основные (Лиз, Арг, Гис) аминокислоты,

o физиологическая классификация – по необходимости для организма выделяют незаменимые (Лей, Иле, Вал, Фен, Три, Тре, Лиз, Мет) и заменимые. Две аминокислоты являются условно незаменимыми (Арг, Гис), т.е.их синтез происходит в недостаточном количестве.

Ни для кого не секрет, что человеку для поддержания жизнедеятельности на высоком уровне необходим белок - своеобразный строительный материал для тканей организма; в состав белков входят 20 аминокислот, названия которых вряд ли что-то скажут обычному офисному работнику. Каждый человек, особенно если говорить о женщинах, хоть раз слышал о коллагене и кератине - это протеины, которые отвечают за внешний вид ногтей, кожи и волос.

Аминокислоты - что это такое?

Аминокислоты (или же аминокарбоновые кислоты; АМК; пептиды) - органические соединения, на 16 % состоящие из аминов - органических производных аммония, - что отличает их от углеводов и липидов. Они участвуют в биосинтезе белка организмом: в пищеварительной системе под влиянием ферментов все белки, поступающие с едой, разрушаются до АМК. Всего в природе существует около 200 пептидов, но в построении организма человека участвуют всего 20 основных аминокислот, которые подразделяются на заменимые и незаменимые; иногда встречается и третий вид - полузаменимые (условно заменяемые).

Заменимые аминокислоты

Заменимыми называют те аминокислоты, которые как потребляются с продуктами питания, так и воспроизводятся непосредственно в теле человека из других веществ.

• Аланин - мономер биологических соединений и белков. Осуществляет один из главенствующих путей глюкогенеза, то есть в печени превращается в глюкозу, и наоборот. Высокоактивный участник метаболических процессов в организме.
• Аргинин - АМК, способная синтезироваться в организме взрослого, но не способная к синтезу в теле ребёнка. Содействует выработке гормонов роста и других. Единственный переносчик азотистых соединений в организме. Содействует увеличению мышечной массы и уменьшению жировой.
• Аспарагин - пептид, участвующий в азотном обмене. В ходе реакции с ферментом аспарагиназой отщепляет аммониак и превращается в аспарагиновую кислоту.
• Аспарагиновая кислота - принимает участие в создании иммуноглобулина, деактивирует аммиак. Необходим при сбоях в работе нервной и сердечно-сосудистой систем.
• Гистидин - используется для профилактики и лечения болезней ЖКТ; оказывает положительную динамику при борьбе со СПИДом. Уберегает организм от пагубного воздействия стресса.
• Глицин - нейромедиаторная аминокислота. Применяется в качестве мягкое успокоительное и антидепрессивное средство. Усиливает действие некоторых ноотропных препаратов.
• Глутамин - в большом объёме Активатор процессов восстановления тканей.
• Глутаминовая кислота - обладает нейромедиаторным действием, а также стимулирует метаболические процессы в ЦНС.
• Пролин - является одним из составляющих практически всех протеинов. Им особенно богаты эластин и коллаген, отвечающие за эластичность кожи.
• Серин - АМК, что содержится в нейронах головного мозга, а также способствует выделению большого количества энергии. Является производной глицина.
• Тирозин - составляющая тканей животных и растений. Может воспроизводиться из фенилаланина под действием фермента фенилаланингидроксилазы; обратного процесса не происходит.
• Цистеин - один из компонентов кератина, отвечающего за упругость и эластичность волос, ногтей, кожи. Ещё он является антиоксидантом. Может производиться из серина.

Аминокислоты, не способные к синтезу в организме, - незаменимые

Незаменимыми аминокислотами называют те, которые не способные генерироваться в организме человека и способны поступать только с продуктами питания.

• Валин - АМК, которая содержится практически во всех белках. Повышает координацию мышц и снижает чувствительность организма к температурным перепадам. Поддерживает гормон серотонин на высоком уровне.
• Изолейцин - естественный анаболик, который в процессе окисления насыщает энергией мышечную и мозговую ткани.
• Лейцин - аминокислота, улучшающая метаболизм. Является своеобразным «строителем» структуры белка.
• Эти три АМК входят в так называемый комплекс BCAA, особо востребованный среди спортсменов. Вещества этой группы выступают в качестве источника для увеличения объема мышечной массы, уменьшения жировой массы и поддержания хорошего самочувствия при особо интенсивных физических нагрузках.
• Лизин - пептид, ускоряющий регенерацию тканей, выработку гормонов, ферментов и антител. Отвечает за прочность сосудов, содержится в мышечном белке и коллагене.
• Метионин - пронимает участие в синтезе холина, недостаток которого может привести к усиленному накоплению жира в печени.
• Треонин - придает эластичность и силу сухожилиям. Очень положительно влияет на сердечную мышцу и зубную эмаль.
• Триптофан - поддерживает эмоциональное состояние, так как в организме преобразуется в серотонин. Незаменим при депрессиях и других психологических расстройствах.
• Фенилаланин - улучшает внешний вид кожи, нормализуя пигментацию. Поддерживает психологическое благополучие, улучшая настроение и привнося ясность в мышление.

Другие методы классификации пептидов

С научной стороны 20 незаменимых аминокислот подразделяют, основываясь на полярности их боковой цепи, то есть радикалов. Таким образом, выделяются четыре группы: (но не имеющие заряда), положительно заряженные и отрицательно заряженные.

Неполярными являются: валин, аланин, лейцин, изолейцин, метионин, глицин, триптофан, фенилаланин, пролин. В свою очередь, к полярным, имеющим отрицательный заряд относят аспарагиновую и глутаминовую кислоты. Полярными, имеющими положительный заряд, называют аргинин, гистидин, лизин. К аминокислотам, обладающим полярностью, но не имеющим заряда, относят непосредственно цистеин, глутамин, серин, тирозин, треонин, аспарагин.

20 аминокислот: формулы (таблица)

Аминокислота	Аббревиатура
Аспарагин
Аспарагиновая кислота
Гистидин
Глутамин
Глутаминовая кислота
Изолейцин
Метионин
Триптофан
Фенилаланин

Основываясь на этом, можно отметить, что все 20 в таблице выше) имеют в своем составе углерод, водород, азот и кислород.

Аминокислоты: участие в жизнедеятельности клетки

Аминокарбоновые кислоты участвуют в биологическом синтезе белка. Биосинтез белка - процесс моделирования полипептидной («поли» - много) цепи из остатков аминокислот. Протекает процесс на рибосоме - органелле внутри клетки, отвечающей непосредственно за биосинтез.

Информация считывается с участка цепи ДНК по принципу комплементарности (А-Т, Ц-Г), при создании м-РНК (матричная РНК, или и-РНК - информационная РНК - тождественно равные понятия) азотистое основание тимин заменяется на урацил. Далее всё по тому же принципу создается переносящая молекулы аминокислот к месту синтеза. Т-РНК закодирована триплетами (кодонами) (пример: УАУ), и если знать, какими азотистыми основаниями представлен триплет, можно узнать, какую именно аминокислоту он переносит.

Группы продуктов питания с наибольшим содержанием АМК

В молочных продуктах и яйцах содержатся такие важные вещества, как валин, лейцин, изолейцин, аргинин, триптофан, метионин и фенилаланин. Рыба, белое мясо обладают высоким содержанием валина, лейцина, изолейцина, гистидина, метионина, лизина, фенилаланина, триптофана. Бобовые, зерновые и крупы богаты на валин, лейцин, изолейцин, триптофан, метионин, треонин, метионин. Орехи и различные семена насытят организм треонином, изолейцином, лизином, аргинином и гистидином.

Ниже приведено содержание аминокислот в некоторых продуктах.

Наибольшее количество триптофана и метионина можно обнаружить в твёрдом сыре, лизина - в мясе кролика, валина, лейцина, изолейцина, треонина и фенилаланина - в сое. При составлении рациона, основанного на поддержании АМК в норме, стоит обратить внимание на кальмаров и горох, а наиболее бедными в плане содержания пептидов можно назвать картофель и коровье молоко.

Нехватка аминокислот при вегетарианстве

То, что существуют такие аминокислоты, которые содержатся исключительно в продуктах животного происхождения, - миф. Более того, учёные выяснили, что белок растительного происхождения усваивается человеческим организмом лучше, чем животного. Однако при выборе вегетарианства как стиля жизни очень важно следить за рационом. Основная проблема такова, что в ста граммах мяса и в таком же количестве бобов содержится разное количество АМК в процентном соотношении. На первых порах необходимо вести учёт содержания аминокислот в потребляемой пище, затем уже это должно дойти до автоматизма.

Какое количество аминокислот нужно потреблять в день

В современном мире абсолютно во всех продуктах питания содержатся нужные для человека питательные вещества, поэтому не следует переживать: все 20 белковых аминокислот благополучно поступают с пищей, и этого количества хватает для человека, ведущего обычный образ жизни и хоть немного следящего за своим питанием.

Рацион спортсмена же необходимо насыщать белками, потому что без них просто невозможно построение мышечной массы. Физические упражнения ведут к колоссальному расходу запаса аминокислот, поэтому профессиональные бодибилдеры вынуждены принимать специальные добавки. При интенсивном построении мышечного рельефа количество белков может доходить до ста граммов белков в день, но такой рацион не подходит для ежедневного потребления. Любая добавка к пище подразумевает инструкцию с содержанием разных АМК в дозе, с которой перед применением препарата необходимо ознакомиться.

Влияние пептидов на качество жизни обычного человека

Потребность в белках присутствует не только у спортсменов. Например, белки эластин, кератин, коллаген влияют на внешний вид волос, кожи, ногтей, а также на гибкость и подвижность суставов. Ряд аминокислот влияет на в организме, сохраняя баланс жира на оптимальном уровне, предоставляют достаточное количество энергии для повседневной жизни. Ведь в процессе жизнедеятельности даже при самом пассивном образе жизни затрачивается энергия, хотя бы для осуществления дыхания. Вдобавок невозможна и когнитивная деятельность при нехватке определенных пептидов; поддержание психоэмоционального состояния осуществляется в том числе за счет АМК.

Аминокислоты и спорт

Диета профессиональных спортсменов предполагает идеально сбалансированные питание, которое помогает поддерживать мышцы в тонусе. Очень облегчают жизнь разработанные специально для тех спортсменов, которые работают на набор мышечной массы.

Как уже писалось ранее, аминокислоты - основной строительный материал белков, необходимых для роста мышц. Также они способны ускорять метаболизм и сжигать жир, что тоже важно для красивого мышечного рельефа. При усердных тренировках необходимо увеличивать потребление АМК ввиду того, что они увеличивают скорость наращивания мышц и уменьшают боли после тренировок.

20 аминокислот в составе белков могут потребляться как в составе аминокарбоновых комплексов, так и из пищи. Если выбирать сбалансированное питание, то нужно учитывать абсолютно все граммовки, что трудно реализовать при большой загруженности дня.

Что происходит с организмом человека при нехватке или переизбытке аминокислот

Основными симптомами нехватки аминокислот считаются: плохое самочувствие, отсутствие аппетита, ломкость ногтей, повышенная утомляемость. Даже при нехватке одной АМК возникает огромное количество неприятных побочных эффектов, которые значительно ухудшают самочувствие и продуктивность.

Перенасыщение аминокислотами может повлечь за собой нарушения в работе сердечно-сосудистой и нервной систем, что, в свою очередь, не менее опасно. В свой черед могут появиться симптомы, схожие с пищевым отравлением, что тоже не влечет за собой ничего приятного.

Во всем надо знать меру, поэтому соблюдение здорового образа жизни не должно приводить к переизбытку тех или иных «полезных» веществ в организме. Как писал классик, «лучшее - враг хорошего».

В статье мы рассмотрели формулы и названия всех 20 аминокислот, таблица содержания основных АМК в продуктах приведена выше.

Белки – высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения состоящие из остатков аминокислот.

Разнообразие белков безгранично, в природе различают 1012 белков.

Функции белков:

1 структурная – участие в построении всех органоидов.

2 каталитическая – ферменты являются белки.

3 регуляторная – гистоны, регулируют транскрипцию ДНК.

4 механохимическая – обеспечивают движение цитоплазмы и клеточных структур.

5 транспортная – переносят различные вещества как внутрь клетки так и через мембраны.

6 защитная – ферменты, вакуоли и лизосомы расщепляют внутр. вещества.

7 запасная

8 энергетическая – расщепление 1 грамма белка равно 17,6 кДж энергии.

Иногда один и тот же белок выполняет несколько функций, т. к. белки мембран выполняют структурную, ферментативную, иногда транспортную. Содержание белка в растениях ниже чем у животных. В вегетативных органах 5-15% от сухой массы (тимофеевка 5%, клевер 15%). Больше белков в семенах у злаков 20%. У бобовых 25-35%, у сои до 40%.

2 Классификация белков.

Все белки делятся на простые(протеины) – состоящие только из аминокислот и сложные (протеиды) имеют не белковый компонент.

Протеины:

1 гистоны – функционально связаны с нуклеиновыми кислотами, обладают щелочными свойствами.

2 альбумины – в растительных тканях не много (лейкозин – белок зерна пшеницы, водорастворимые белки)

3 глобулины – основная масса белков растения (бобовые -60-90%, у масличных до 60%). Жмых состоит в основном из

глобулинов.

4 проламины – специальные белки злаков, в зерне до 50%. (составляет половину клейковины).

5 глютамины содержатся в семенах злаков (25-40% от общего содержания белка, в рисе до 70%).

Протеиды:

1 липопротеиды в виде простатической группы имеют липидный компонент, входят в состав клеточных мембран;

2 гликопротеиды имеют в составе углеводы и их производные;

3 хромопротеиды имеют окрашенную простатическую группу. К ним относятся белки, цитохромы, фередаксин, пластоцианин, хлорофилл, фитохром. Участвуют в реакциях дыхания и фотосинтеза.

4 Нуклеопротеиды связаны с нуклеиновой кислотой, стабилизируют молекулу ДНК.

3. Аминокислоты. Строение и свойства.

Аминокислоты являются мономерами белков, среди них (170 разновидностей) выделяют: протеиногенные (входят в состав белков) их может быть 26, но обычно 20 и непротеиногенные – не входят в состав белка, но обнаружены в составе других соединений.

Если у аминокислот 1 карбо группа и 1 аминогруппа, то аминокислота нейтральная. Если больше СООН – кислая, если больше NH2 – щелочная.

В водных растениях карбо - и аминогруппы аминокислот диссоциируют. Карбо группа отщепляет протон. Аплон аминокислот в щелочной среде может присоединять катионы. Аминогруппы в водной среде отщепляют гидроксильный ион.

Катионы аминокислот в кислой среде присоединяют аплоны. Наличие одновременно кислых и щелочных свойств обеспечивает двойственную природу аминокислот, поэтому аминокислоты в клетках играют роль буферов, связывающих катионы или анионы меняя их концентрацию. В основе стереохимии лежит пространственное расположение аминогруппы у ассиметричного атома С. Все аминокислоты входящие в состав белков является L - изомерами (хотя вращение плоскости полимеризации у них различные).

4 Аминокислоты в составе растительных белков.

В растительных белках некоторые аминокислоты могут отсутствовать или содержатся в малых количествах.. Некоторые аминокислоты всегда содержатся (аспирогиновая, глутаминовая кислота, их альдегиды), других аминокислоты в растениях всегда мало (лизин, метионин, гистидин, триптофан, цистеин). Многие из них являются незаменимыми аминокислотами. Поэтому растительные белки в отличие от животных не полноценны. Белки картофеля и овощей являются полноценными. Белки бобовых приближаются к таковым, белки сои полностью уравновешенны по аминокислотному составу.

5 Особенности азотного обмена растений.

Все особенности связанны с автотрофностью растения.

1 растения используют для питания и синтеза азотистые соединения, в основном минеральные формы азота (нитратная и аммиачная) и немного способны поглощать органические соединения (аминокислоты, нуклеотиды). Но для усвоения и эти соединения подвергаются расщеплению с выделением аммиака.

2 Очень экономный расход азота. При жизни растения не выделяют азотные соединения и многократно реутилизируют их. Кроме этого когда это возможно растения азотные соединения без азотными.

6 Биосинтез аминокислот.

Происходит:

1 прямое аминирование, ему подвергаются кетокислоты. Главным образом альфа - кетоглутаровая кислота, которая образуется в цикле Кребса. При этом образуется глутаминовая кислота, фермент – глутаматдегидрогеназа.

Коферментами могут быть НАД или НАДФ. Кроме альфа –КГК в ассимиляции NH3 могут принимать участие ЩУК, ПВК и др. аминокислота образовавшаяся прямым аминированием называется первичной.

2 переаминирование (транс). Этим способом образуется большинство аминокислот. Аминогруппа переносится с 1 аминокислоты на кетоновую кислоту с образованием другой аминокислоты.

Реакция катализируется транс амилазами кислоты, которые используются для биосинтеза аминокислот образуются как промежуточные продукты, в основном реакции дыхания.

3 амидирование.

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты могут образовывать амиды (аспарагин и глутамин) присоединяет к карбоксильной группе еще 1 молекулу NH 3. реакция идет с затратой АТФ. Катализируется ферментом глутамин синтетазой. Процесс имеет большое значение, т. к. большая часть минерального азота усваивается этим путем. Амиды в дальнейшем легко передают амидную группу на кетокислоты с образованием аминокислот.

7 Образование аминокислот при фотосинтезе.

В процессе фотосинтеза образуется 5 кислот:

Из ФЛК могут образоваться серин и аланин. Из серина путем замещения гидроксильной группы NH группы образуется цистин

С-4 пути образуется ЩУК, которая путем транс амилирования дает аспарагиновую кислоту. В процессе фото-дыхания из глеокселевой кислоты при переамилировании получается глицин.

8 Восстановление нитратов.

Нитраты образуются в почве путем окисления аммиака нитрофильными бактериями. Процесс редукции двуэтапен.

1 восстановление нитрата до нитрита: NO3 ---NO2

Катализируется ферментом нитрат редуктазой, в переносе электронов участвуют коферменты НАД, ФАД и ионы молибдена. Повышенное содержание молибдена в почве увеличивает усвоение азота растениями.

2 восстановление нитрата до аммиака: NO2-NH4

Сопряжено с переносом 6 электронов и катализируется ферментом NO2 – редуктазой, которая содержит FeS - группу.

Оба этапа могут происходить как в корнях так и в листьях(хлоропласты), а в корнях в пропластидах. Большинство древесных растений восстанавливают NO3 в корнях, большинство с. х. – в корнях и листьях (свекла и хлопчатник в листьях).

9 Образование и роль амидов в растении.

Полученный в результате редукции нитратов аммиака очень ядовит и содержится в растениях в очень незначительном количестве, т. к. усваивается с образованием аминокислот и амидов. Ведущая роль связывания аммиака принадлежит реакциям биосинтеза глутаминовой кислоты (глутамат) и ее амида (глутамина).

Т. О. каждая молекула дикарбоновой аминокислоты может связать и обезвредить 1 молекулу аммиака, таким же путем образуется аспарагин и аланин из ПВК. Амиды могут накапливаться в больших количествах, особенно их много образуется при проростании семян бобовых, когда происходит интенсивный гидролиз белков и образуется много NH3 .

Роль амидов

1 участие в обезвреживании аммиака.

2 участие в переаминировании. Отдают аммиачную группу не только для синтеза аминокислот, но и при образовании других соединений (азотистые основания).

3 являются резервом дикарбоновых аминокислот.

4 являются запасной и транспортной формой азота.

БИОХИМИЯ КАК НАУКА. ЭТАПЫ РАЗВИТИЯ БИОХИМИИ. МЕТОДЫ БИОХИМИЧЕСКИХ ИССЛЕДОВАНИЙ

Биологическая химия – это фундаментальная биомедицинская наука, которая изучает химический состав живых организмов и химические превращения биомолекул.

Изучение в курсе биохимии молекулярной организации клетки, механизмов регуляции биохимических реакций, которые лежат в основе физиологических функций организма человека в норме и патологии, имеет огромное значение для разработки способов и методов фармакологической коррекции нарушенных метаболических процессов.

Оновные теоретические вопросы, позволяющие выполнить целевые виды деятельности:

1. Предмет и задачи биологической химии

1.1. Место биохимии среди других медико-биологических дисциплин.

1.2. Объекты изучения и задачи биохимии

2. Основные этапы развития биологической химии как науки

3. Разделы биохимии:

4. Современные направления развития биохимии

4.1. Достижения и перспективы развития биохимии, теоретической и молекулярной биологии, биотехнологии, генной инженерии и их значение для диагностики и лечения основных заболеваний человека – сердечно-сосудистых, онкологических, инфекционных и других.

4.2. Роль биохимии в выяснении молекулярно-генетических механизмов патогенеза заболеваний, выяснения значения наследственных и экологических факторов в возникновении патологических состояний и их влияния на продолжительность жизни населения.

5. Биохимические лабораторные исследования

5.1. Цель биохимических исследований

5.2. Критерии оценки использованного метода лабораторных исследований

5.3. Материал для диагностических исследований, принципы забора материала

5.4. Ошибки, имеющие место во время проведения лабораторных исследований

Граф логическая структура

Основные термины и их значение:

Статическая биохимия (связь с биоорганической химией, молекулярной биологией) исследует химический состав организмов.

Динамическая биохимия изучает превращение химических соединений и взаимосвязанных с ними превращений энергии в процессе жизнедеятельности.

Функциональная биохимия выясняет связи между строением химических соединений и процессами их видоизменения, с одной стороны, и функцией субклеточных частиц специализированных клеток, тканей или органов, включающих в свой состав упомянутые вещества, с другой.

Медицинская биохимия (биохимия человека).

Клиническая биохимия как раздел медицинской биохимии

Биоэнергетика – раздел динамической биохимии, который изучает закономерности освобождения, аккумуляции и использования энергии в биологических системах.

Молекулярная генетика – раздел биохимии, раскрывающий закономерности сохранения и реализации генетической информации путем изучения структуры и функционирования информационных молекул – ДНК и РНК.

Электрофорез – физико-химический метод анализа, применяемый в биохимии для разделения белковых фракций.

ОБЩИЕ ЗАКОНОМЕРНОСТИ МЕТАБОЛИЗМА. МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ, ЛИПИДОВ, БЕЛКОВ И ЕГО РЕГУЛЯЦИЯ

ВВЕДЕНИЕ

Обмен веществ представляет собой сложную систему химических реакций, связанных между собой через пластические компоненты, энергетическое обеспечение и общие регуляторы. Целями этих реакций является извлечение энергии и синтез биологических макромолекул, структура которых отвечает индивидуальной генетической программе организма.

Биохимическая схема обмена веществ включает цепи, каскады и циклы химических преобразований, составляющих в совокупности метаболические пути. Для того чтобы эти метаболические пути функционировали согласованно и удовлетворяли потребностям индивидуальных клеток, органов или организма в целом, они должны подвергаться строгой регуляции. Для регуляции метаболизма эволюционно сформировались различные механизмы, которые влияют на инструменты метаболизма, то есть на каталитическую активность ферментов.

Для нормального метаболизма характерны адаптационные изменения в период голодания, при физической нагрузке, беременности и лактации. Нарушения метаболизма возникают, например, при неполноценности питания, нехватке витаминов, дефиците тех или иных ферментов или при дисбалансе гормонов. Поэтому знания общих закономерностей обмена веществ в норме необходимо будущему врачу для понимания причин многих заболеваний.

В основе возникновения и развития большинства патологических процессов лежат биохимические изменения. Главным образом это относится к изменению обмена веществ основных биологических макромалекул: белков, углеводов и липидов. Понимание процессов обмена веществ включает знание структуры и функций макромолекул, а также особенностей их переваривания, всасывания, транспорта и непосредственно тех химических преобразований, которые происходят с данными веществами в живом организме. При этом важно рассматривать каждый метаболический процесс не изолированн о, как искусственную схему, а учитывать особенности его протекания в различных тканях и органах, возможности его регуляции и, безусловно, его взаимосвязь с другими метаболическими путями.

Целью изучения модуля «Общие закономерности метаболизма. Метаболизм углеводов, липидов, белков и его регуляция» является: уметь интерпретировать общие закономерности обмена веществ, а также особенности метаболизма углеводов, липидов и белков в норме и при патологии для последующего использования этих данных в клинике внутренних болезней.

Общие закономерности метаболизма. Метаболизм углеводов, липидов, белков и его регуляция» включает следующие содержательные модули:

1. Метаболизм белков и его регуляция. Энзимопатии аминокислотного обмена

2. Роль ферментов и витаминов в обмене веществ

3. Метаболизм липидов и его регуляция

4. Обмен веществ и энергии

5. Метаболизм углеводов и его регуляция

АМИНОКИСЛОТЫ. ПЕПТИДЫ. БЕЛКИ

Введение

Аминокислоты рассматриваются как производные карбоновых кислот, в которых положение аминогруппы относительно карбоксильной принято указывать буквами: , что равносильно цифрам 2, 3, 4 и т. д. соответственно. Буквы греческого алфавита не употребляется в заместительной номенклатуре ИЮПАК.

В природных объектах обнаружено около 300 разных аминокислот, но наиболее важными, постоянно встречающимися во всех пептидах и белках, являются 20 α –аминокислот (см. табл 1). Они кодируются генетическим кодом, и их принято называть протеиногенными (иногда каноническими).

Строение. Классификация и номенклатура. Стероизомерия

α -Аминокислоты - гетерофункциональные соединения, молекулы которых содержат аминогруппу и карбоксильную группу у одного и того же атома углерода.

Для нормального роста детского организма необходимо обязательное поступление еще двух -аминокислот, хотя у взрослых они синтезируются в достаточных количествах. Эти аминокислоты называют частично заменимыми. Для синтеза тирозина и цистеина нужны незаменимые -аминокислоты, поэтому эти две кислоты называют условно заменимыми. Тирозин синтезируется в организме путем гидроксилирования фенилаланина, а для получения цистеина необходим метионин.

α -Аминокислоты необходимы для биосинтеза не только пептидов и белков, но и фосфолипидов, нуклеиновых оснований, порфириновых соединений, а также для выполнения таких специфических задач, как перенос аминогруппы, метильной группы, гуанидиновой группировки и др.

Основным источником α -аминокислот для человека и животных являются белки пищевых продуктов. В зависимости от содержания незаменимых аминокислот белки разделяют на полноценные и неполноценные . Например, белки молочных, рыбных, мясных продуктов, некоторых морепродуктов (мясо кальмара, краба), яиц, а также некоторые белки растительного происхождения (сои, гороха, фасоли) являются полноценными, так как они содержат все незаменимые аминокислоты в необходимых пропорциях. В основных группах пищевых продуктов среди незаменимых аминокислот преобладают лейцин и лизин, их содержание колеблется от 7,0 до 11% от общего содержания α -аминокислот (см. табл.). Относительно небольшое содержание в продуктах характерно для триптофана (не более 2%) и метионина (от 1.5 до 3.5%).

Таблица 2 Содержание белка в некоторых пищевых продуктах

Смеси -аминокислот являются препаратами для парентерального питания (минуя желудочно-кишечный тракт) больных с тяжелыми патологическими осложнениями.

Номенклатура

Названия -аминокислот могут быть построены по заместительной номенклатуре, но практически всегда используются только их тривиальные названия, принятые номенклатурой ИЮПАК. Тривиальные названия -аминокислот, как правило, связаны с источниками выделения. Простейшую аминокислоту, выделенную впервые из гидролизата желатины и имеющую сладкий вкус, назвали гликокол (от греч..glykys - сладкий и kolla - клей, т. е. «сладкий из клея»), позднее она получила название глицин.

В названиях алифатических аминокислот по заместительной номенклатуре аминогруппа обозначается префиксом амино- , а карбоксильная группа как старшая - суффиксом -овая кислота. В названиях ароматических аминокислот в качестве родоначальной структуры используется бензойная кислота.

Стереоизомерия

Во всех (кроме глицина - ахиральна) природных -аминокислотах -углеродный атом асимметрический, причем у большинства этих соединений (кроме изолейцина и треонина) имеется только один хиральный центр. Поэтому они существуют в виде двух оптических изомеров (L- и D-энантиомеров) Почти все природные -аминокислоты имеют L-форму , а D-аминокислоты, как правило, не усваиваются живыми организмами. Интересно, что большинство аминокислот L-ряда имеют сладкий вкус, а аминокислоты D-ряда - горькие или безвкусные.